МЕГАГРАНТЫ

Лаборатория «Биолюминесцентные биотехнологии»

О лаборатории

Наименование проекта Биофизика, Биохимия, Молекулярная биология, Химия

Ссылка на официальный сайт

№ договора:
11.G34.31.0058

Наименование ВУЗа:
ФГАОУ ВПО "Сибирский федеральный университет"

Области научных исследований:
Биотехнологии

Цель проекта:
Проведение широкомасштабных мультидисциплинарных исследований по направлению «Биолюминесцентные биотехнологии» под руководством ведущего ученого профессора О. Шимомуры.

Основные задачи проекта:
1. Изучение молекулярно-клеточной организации биолюминесцентных систем различных организмов;
2. Разработка и применение высокоэффективных способов аналитического использования явления биолюминесценции для биологии, медицинской диагностики и при мониторинге состояния внешней среды
3. Создание образовательных программ на основе явления биолюминесценции.

Ведущий учёный

vu mini 58 

ФИО: Шимомура Осаму

 

Ученые степень и звание:
Ph.D. по специальности "Органическая химия", Профессор, доктор химических наук

Занимаемая должность:
Почетный профессор океанологической лаборатории в Вудс-Хоул (Массачусетс, США);
Бостонский университет, США - Почетный профессор;
Университет г. Нагоя (Япония) - Специальный профессор.

Области научных интересов:
Биолюминисцентные биотехнологии

Научное признание:
2004 год - премия Пирса (Pearse Prize) Королевского Микроскопического Общества;
2005 г. - награда Эмиль Шамо;
2006 год и 2008 год премия Асахи (Asahi Shimbun)
2008 г. - Орден культуры;
Исследования биолюминесцентной системы медузы Aequorea victoria проведенные Осаму Шимомурой в 60-ые годы привели к открытию двух уникальных белков – Са2+-регулируемого фотопротеина экворина и зеленого флуоресцентного белка (GPF). Зеленый флуоресцентный белок, выделенный О. Шимомурой из фотофоров того же животного, при облучении ультрафиолетом излучает яркий зеленый свет. Этот белок стал эффективным инструментом в биологических и медицинских исследованиях как светящий индикатор при изучении живой клетки. За открытие и развитие использования GFP О. Шимомура вместе с Р. Тсьеном и М. Чалфи были удостоены Нобелевской премии по химии 2008 года.

1. Shimomura, O., Johnson, F.H., and Saiga, Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. J. Cell. Comp. Physiol. 1962, 59, 223-239 (733 citations).
2. Shimomura, O. and Johnson, F.H. Properties of bioluminescent protein aequorin. Biochemistry 1969, 8, 3991-3996. (109 citations)
3. Shimomura, O. and Johnson, F.H. Calcium binding, quantum yield, and emitting molecule in aequorin bioluminescence. Nature 1970, 227, 1356-1357. (101 citations)
4. Shimomura, O. and Johnson, F.H. Structure of the light-emitting moiety of aequorin. Biochemistry 1972, 11, 1602-1608. (66 citations)
5. Morise, H., Shimomura, O., Johnson, F.H., and Winant J. Intermolecular energy transfer in the bioluminescent system of Aequorea. Biochemistry 1974, 13, 3278-3286. (195 citations)
6. Shimomura, O. and Johnson, F.H. Regeneration of photoprotein aequorin. Nature, 1975, 256, 236-238. (145 citations)
7. Shimomura, O. and Johnson, F.H. Peroxidized coelenterazine, the active group in the photoprotein aequorin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1978, 75, 2611-2615. (113 citations)
8. Shimomura, O. Structure of the chromophore of Aequorea green fluorescent protein. FEBS Lett. 1979, 104, 220-222. (143 citations)
9. Shimomura, O., Musicki, B., and Kishi, Y. Semi-synthetic aequorins with improved sensitivity to Ca2+ ions. Biochem. J. 1989, 261, 913-920. (119 citations)
10. Shimomura, O., Inouye, S., Musicki, B., and Kishi, Y. Recombinant aequorin and recombinant semi-synthetic aequorins – cellular Ca2+ ion indicators. Biochem. J. 1990, 270, 309-312. (104 citations)

Результаты исследований

  • Analytical Chemistry (journal), импакт фактор: 5,874
    1. Vorobjeva M. A., Krasitskaya V. V., Fokina A. A., Timoshenko V. V., Nevinsky G. A., Venyaminova A. G. and Frank L. A. (2014). RNA Aptamer against Autoantibodies Associated with Multiple Sclerosis and Bioluminescent Detection Probe on Its Basis. Analytical chemistry, 86(5), 2590-2594.(ссылка)
    2. Kudryavtsev, A. N., Krasitskaya, V. V., Petunin, A. I., Burakov, A. Y., & Frank, L. A. (2012). Simultaneous Bioluminescent Immunoassay of Serum Total and IgG-Bound Prolactins. Analytical chemistry, 84(7), 3119-3124.(ссылка)
  • Analytical and Bioanalytical Chemistry, импакт фактор: 3,841
    1. Alieva, R. R., Belogurova, N. V., Petrova, A. S., & Kudryasheva, N. S. (2013). Fluorescence properties of Ca2+-independent discharged obelin and its application prospects. Analytical and bioanalytical chemistry, 405(10), 3351-3358.(ссылка)
    2. Kirillova, T. N., Gerasimova, M. A., Nemtseva, E. V., & Kudryasheva, N. S. (2011). Effect of halogenated fluorescent compounds on bioluminescent reactions. Analytical and bioanalytical chemistry, 400(2), 343-351.
    3. Krasitskaya, V. V., Korneeva, S. I., Kudryavtsev, A. N., Markova, S. V., Stepanyuk, G. A., & Frank, L. A. (2011). Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein from Renilla as an enzyme-dependent label for binding assay. Analytical and bioanalytical chemistry, 401(8), 2573-2579
    4. Rozhko, T., Bondareva, L., Mogilnaya, O., Vydryakova, G., Bolsunovsky, A., Stom, D., & Kudryasheva, N. (2011). Detoxification of AM-241 solutions by humic substances: bioluminescent monitoring. Analytical and bioanalytical chemistry, 400(2), 329-334.
  • FEBS JOURNAL, импакт фактор: 3,79
    1. Markova S.V., Burakova L.P., Golz S., Malikova N.P., Frank L.A., Vysotski E.S. The light-sensitive photoprotein berovin from the bioluminescent ctenophore Beroe abyssicola: a novel type of Ca2+-regulated photoprotein // FEBS J. 2012. Vol. 279, No. 5. P. 856-870 (текст)
  • ChemBioChem, импакт фактор: 3,74
    1. Eremeeva E. V. et al. Oxygen Activation of Apo‐obelin–Coelenterazine Complex //ChemBioChem. – 2013. – Т. 14. – №. 6. – С. 739-745(ссылка)
  • Biochimica et Biophysica Acta: Proteins and Proteomics, импакт фактор: 3,73
    1. Stepanyuk G.A. , Liu Z.-J., Burakova L. P., Lee J., Rose J., Vysotski E. S., Wang B.-Ch. Spatial structure of the novel light-sensitive photoprotein berovin from the ctenophore Beroe abyssicola in the Ca2+-loaded apoprotein conformation state // Biochimica et Biophysica Acta 2013. Vol. 1838. P. 2139-2146 (текст)
  • FEBS Letters, импакт фактор: 3,538
    1. Eremeeva E.V., Vysotski E.S., Westphal A.H., van Mierlo C.P., van Berkel W.J. Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin // FEBS Lett. 2012. Vol. 586, No. 23. P. 4173-4179(ссылка)
  • Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology, импакт фактор: 3,11
    1. Eremeeva E.V., Markova S. V., van Berkelb W.J.H., Vysotski E.S. Role of key residues of obelin in coelenterazine binding and conversion into 2-hydroperoxy adduct // Photochem Photobiol B. 2013. Vol. 127, P. 133-139(ссылка)
  • Photochemical & Photobiological Sciences, импакт фактор: 2,92
    1. Eremeeva, E. V., Markova, S. V., Frank, L. A., Visser, A. J., van Berkel, W. J., & Vysotski, E. S. (2013). Bioluminescent and spectroscopic properties of His–Trp–Tyr triad mutants of obelin and aequorin. Photochemical & Photobiological Sciences, 12(6), 1016-1024.(ссылка)
  • Environmental Toxicology and Chemistry, импакт фактор: 2,809
    1. Tarasova Anna S., Stom Devard I., Kudryasheva Nadezhda S. Effect of humic substances on toxicity of inorganic oxidizer Bioluminescent monitoring // Environmental Toxicology and Chemistry, 2011, Vol.30, N 5, P.1013-7.
  • Biochemical and Biophysical Research Communications, импакт фактор: 2,548
    1. Markova S.V., Burakova L.P., Vysotski E.S. High-active truncated luciferase of copepod Metridia longa // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2012. Vol. 417, No.1. P. 98-103.(ссылка)
  • Tetrahedron letters, импакт фактор: 2,397
    1. Petushkov V. N., Tsarkova A. S., Dubinnyi M. A., Rodionova N. S., Marquesd S. M., Esteves da Silva J.C.G., Shimomura O., Yampolsky I. V. CompX, a luciferin-related tyrosine derivative from the bioluminescentearth worm Fridericia heliota. Structure elucidation and total synthesis // Tetrahedron Letters. 2014. Vol. 55, Is.2, P. 460-462 (ссылка)
    2. Petushkov V. N., Dubinnyi M. A., Rodionova N. S., Nadezhdin K. D., Marquesd S. M., Esteves da Silva J.C.G., Shimomura O., Yampolsky I. V. AsLn2, a luciferin-related modified tripeptide from the bioluminescent earthworm Fridericia heliota // Tetrahedron Letters. 2014. Vol. 55, Is.2, P. 463-465 (ссылка)
  • Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, импакт фактор: 1,977
    1. Kamnev, A. A., Tugarova, A. V., Selivanova, M. A., Tarantilis, P. A., Polissiou, M. G., & Kudryasheva, N. S. (2013). Effects of americium-241 and humic substances on Photobacterium phosphoreum: Bioluminescence and diffuse reflectance FTIR spectroscopic studies. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 100, 171-175(текст)
  • Luminescence, импакт фактор: 1,731
    1. Kratasyuk V., Esimbekova E., Correll M., Bucklin R. Bioluminescent enzyme assay for the indication of plant stress in enclosed life support systems // Luminescence, 2011. V. 26, N 6. P. 543-546. DOI 10.1002/bio.1267.(ссылка)
    2. Bondar VS, Puzyr AP, Purtov KV, SE Medvedeva, EK Rodicheva,GS Kalacheva and JI Gitelson. A study of neonothopanus nambi luminescent system // Luminescence. 2012. V. 27. P. 101-102.
    3. Gitelson J., Bondar V., Rodicheva E., Medvedeva S., Vydryakova G. Chemiluminescence of higher fungi // Luminescence. 2012. V. 27. P. 118.
    4. Bezrukikh A.E., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A. Gelatin and starch for bacterial luciferase stabilization // Luminescence. 2012. V. 27. P. 114-115.
    5. Lonshakova V. I., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A. Characteristics of coupled enzymatic system of luminous bacteria co-immobilized with substrates and stabilizers into starch gel // Luminescence. 2012. V. 27. P. 135-136.
    6. Kratasyuk V., Esimbekova E. Bioluminescent enzymatic biosensors: from idea to laboratory // Luminescence. 2012. V. 27. P. 130.
    7. Avsievich T.I., Nemtseva E. V., Gerasimova M.A., Kratasyuk V.A. Heterogeneous binding of 1-anilinonaphtalene-8-sulfonate to bacterial luciferase from steady-state and time-resolved fluorescence // Luminescence. 2012. V. 27. P. 97-98
    8. Gulnov D.V., Nemtseva E.V., Gerasimova M.A. and Kratasyuk V.A. Estimation of hydrodynamic volumes of NADH and FMN molecules in viscous media by fluorescence anisotropy technique // Luminescence. 2012. V. 27. P. 120-121.
    9. Kirillova T. N., Gerasimova M.A., Nemtseva E.V. and Kudryasheva N.S. Interactions of halogenated compounds with bioluminescent enzymes // Luminescence. 2012. V. 27. P. 126-127.
    10. Rimatskaya N.V., Nemtseva E.V. and Kratasyuk V.A. Bioluminescent assays for monitoring of air pollution // Luminescence. 2012. V. 27. P. 154.
    11. Sukovataya I.E., Sutormin.O.S., Kratasyuk V.A. Fluorescence studies of thermal affect on enzymes of coupled enzymatic system of luminous bacteria NADH:FMN-oxidoreductase-luciferase in viscous media // Luminescence. 2012. V. 27. P. 161.
    12. Sutormin.O.S., Sukovataya I.E., Kratasyuk V.A. Thermal stability of coupled enzyme system NADH:FMN-oxidoreductase–luciferase in solvents of different viscosity // Luminescence. 2012. V. 27. P. 162.
    13. Alieva R.R., Belogurova N.V., Petrova А.S., Kudryasheva N.S. Thermoinactivated photoprotein obelin: fluorescence peculiarities // Luminescence. 2012. V. 27. P. 96.
    14. Tarasova А. S., Fedorova E.S., Kudryasheva N.S. Use of bioluminescence assay to verify mechanisms of detoxifying effects of humic substances in heavy metal solutions // Luminescence. 2012. V. 27. P. 154.
    15. Frank L.A., Krasitskaya V.V., Kudryavtseva A.N., Burakova L.P., Stepanyuka G.A., Markova S.V. and Vysotski E.S.. Bioluminescent re-engineered proteins as effective reporters for in vitro assay // Luminescence. 2012. V. 27. P. 116.
    16. Krasitskaya V.V., Burakova L.P. and Frank L.A. Simultaneous determination of SNP genotypes by photoprotein obelin and R. muelleri luciferase // Luminescence. 2012. V. 27. P. 129-130.
    17. Kudryavtsev A.N., Krasitskaya V.V. and Frank L.A. Dual-analyte single-well bioluminescence immunoassay based on obelin color mutants // Luminescence. 2012. V. 27. P. 131-132.
    18. Larionova M.D., Markova S.V., Frank L.A. and Vysotski E.S. Biotinylated in vivo obelin produced in E. coli cells // Luminescence. 2012. V. 27. P.132-133.
    19. Tomilin F.N., Tikhonov L.V., Eremeeva E.V., Ovchinnikov S.G. and Vysotski E.S. Quantum chemical study of 2-hydroperoxycoelenterazine generation // Luminescence. 2012. V. 27. P.165-166.
    20. Kislan S.L, Tarasova A.S., Kudryasheva N.S. General toxicity of heavy metal solutions in the presence of humic substances. Bioluminescent monitoring //Luminescence. 2012. V. 27. P. 127.
    21. Alexandrova M.A., Badun G.A., Kudryasheva N.S. Effect of tritium on bioluminescent systems // Luminescence. 2012. V. 27. P. 95.
    22. Kudryasheva N.S., Alexandrova M.A., Rohko T.V. Using of bioluminecent assay to monitor radioactive toxicity // Luminescence. 2012. V. 27. P. 131.
    23. Belogurova N.V., Kudryasheva N.S. Fluorescence spectra of discharged different calcium concentrations // Luminescence. 2012. V. 27. P. 100.
  • Environmental Monitoring and Assessment, импакт фактор: 1,592
    1. Esimbekova E. N., Kondik A. M., Kratasyuk V. A. Bioluminescent enzymatic rapid assay of water integral toxicity // Environmental Monitoring and Assessment 2013. Vol.185. Is. 7. P. 5909-5916 (ссылка)
  • Analytical Methods, импакт фактор: 1,547
    1. Krasitskaya V.V., Kudryavtsev A. N., Shimomura O., Frank L. A. Obelin mutants as reporters in bioluminescent dual-analyte binding assay // Anal. Methods, 2013, Vol. 5. P. 636-640 (ссылка)
  • Journal of Environmental Radioactivity, импакт фактор: 1,339
    1. Alexandrova M., Rozhko T., Vydryakova G., Kudryasheva N. Effect of americium-241 on luminous bacteria. Role of peroxides. Journal of Environmental Radioactivity, 2011, V.102, P. 407-411.
  • Журналы, рекомендованные ВАК
    1. Еремеева Е.В., Маркова С.В., Высоцкий Е.С. Высокоактивный bret-репортёр на основе “желтого” мутанта люциферазы Renilla muelleri //ДАН. 2013. Т. 450. № 4. С. 474
    2. Пузырь А.П., Буров А.Е., Медведева С.Е. Внеклеточная биолюминесценция метаболитов мицелия светящегося гриба Panellus stipticus (IBSO-2301) при росте на агаризованной среде //Доклады Академии наук. 2013. Т. 448. № 4. С. 487.
    3. Гительзон И.И., Бондарь В.С., Медведева С.Е., Родичева Э.К., Выдрякова Г.А. Хемилюминесцентное свечение тканей плодовых тел высших грибов // ДАН. 2012, Т. 443, № 5, с. 624–627 (ссылка).
    4. Ломакина Г. Ю., Безруких А. Е., Угарова Н. Н. Влияние желатины на свойства люцифиразы светляков Luciola mingrelica // М.: МГУ, Вестн. Моск. ун-та. Химия. № 53 (1). С. 12-17 (ссылка).
    5. Bondar V., Shimomura O., Gitelson J. Luminescence of higher mushrooms // Journal of Siberian Federal University. Biology 4 (2012 5) 331-351 (текст).
    6. Бондарь В.С., Родичева Э.К., Медведева С.Е., Тюлькова Н.А., Тяглик А.Б., Шпак Б.А., академик Гительзон И.И. О механизме свечения гриба Neonothopanus nambi // ДАН, 2013, Т. 449, № 2, с. 223-227 (ссылка).
    7. Ван Д.Т., Мануковский Н.С., Гительзон И.И. Хемилюминесценция грибов, культивируемых во Вьетнаме // ДАН, 2013, Т. 448, No. 3, с. 349–350 (ссылка).
Back to top